Rangkuman Kinetika Enzim

Oleh : Anisa Nurhuda Utami

Pendidikan Kimia 140621004

Pengertian Kinetika Enzim

Kinetika  enzim adalah studi reaksi kimia yang dikatalisis oleh enzim. Pada kinetika enzim, laju reaksi diukur dan dampak dari berbagai kondisi reaksi. Mempelajari kinetika enzim dalam hal ini dapat mengungkapkan mekanisme katalitik enzim, perannya dalam metabolisme, bagaimana aktivitasnya dikendalikan, dan bagaimana suatu obat atau agonis dapat menghambat sebuah enzim.

Kinetika enzim merupakan bidang biokimia yang terkait dengan pengukuran kuantitatif dari kecepatan reaksi yang dikatalisis enzim dan pemeriksaan sistematik faktor-faktor yangg mempengaruhi kecepatan tersebut. Analisis kinetik memungkinkan para ahli merekonstruksi jumlah dan urutan tahap-tahap individual yang merupakan perubahan substrat oleh enzim menjadi produk.

Aktivitas seperangkat enzim yg seimbang dan lengkap merupakan dasar penting untuk mempertahankan homeostasis. Pemahaman tentang kinetik enzim penting untuk memahami bagaimana stress fisiologis seperti anoksia, asidosis atau alkalosis metabolik, toksin dan senyawa farmakologik mempengaruhi keseimbangan tersebut.

Reaksi Kimia Dijelaskan dengan Persamaan Kesetimbangan

Persamaan kesetimbangan di bawah menjelaskan reaksi satu molekul dari masing-masing substrat A dan B untuk membentuk satu molekul dari masing-masing produk P dan Q.

(i).   A + B « P + Q

Tanda panah ganda menunjukkan reversible (terbalikan). Jika A dan B dapat membentuk P dan, maka P dan Q juga dapat membentuk A dan B. Dengan demikian penentuan suatu reaktan sebagai “substrat” atau “produk” sedikit banyak bersifat arbitrer karena produk suatu reaksi yang dituliskan dalam satu arah adalah substrat bagi reaksi yang berlawanan. Namun, istilah “produk” sering digunakan untuk menandai reaktan yang pembentukannya menguntungkan secara termodinamis.

(ii). A + B ® P + Q

Tanda panah satu arah menunjukkan irreversible (tidak terbalikan). Digunakan untuk menjelaskan reaksi di dalam sel hidup tempat produk reaksi (ii) segera dikonsumsi oleh reaksi selanjutnya yang dikatalisis oleh enzim. Oleh karena itu, pengeluaran segera produk P atau Q secara efektif meniadakan kemungkinan terjadinya reaksi kebalikan sehingga persamaan (ii) secara fungsional menjadi irreversibel pada kondisi fisiologis. Contohnya adalah ketika kita bernapas.

Faktor-Faktor yang Mempengaruhi Kecepatan Kinetika  Enzim

1)      Suhu

Oleh karena reaksi kimia dapat dipengaruhi oleh suhu, maka reaksi yang menggunakan katalis enzim juga dapat dipengaruhi oleh suhu. Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat, sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. Disamping itu, karena enzim itu adalah suatu protein, maka kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi. Apabila terjadi proses denaturasi, maka bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya pun akan menurun. Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan kecepatan reaksi. Peningkatan suhu meningkatkan reaksi enzim yang terkatalisis dan yang tidak terkatalisis dengan cara meningkatkan energi kinetic dan frekuensi tubrukan dari besarnya molekul. Bagaimanapun energy panas dapat meningkatkan energy kinetic dari enzim ke titik yang mana kelebihan energy pelindung untuk dapat mengganggu interaksi non-kovalen yang berfungsi mengatur struktur tiga dimensi dari enzim. Cincin polipeptida kemudian mulai terbuka atau terdenaturasi, yang disertai dengan pengurangan kecepatan dari aktivitas katalisis. Pada temperatur tertentu sebuah enzim berada dalam keadaan stabil, konformasi. Enzim pada umumnya stabil pada temperatur 45-55°C. Sebaliknya, enzim pada mikroorganisme termofilik yang berada pada sumber mata air panas gunung berapi, atau pada lubang hidrotermal bawah laut dapat stabil pada suhu kurang lebih 100°C.

Enzim tersusun oleh protein, sehingga sangat peka terhadap suhu. Peningkatan suhu menyebabkan energi kinetik pada molekul substrat dan enzim meningkat, sehingga kecepatan reaksi juga meningkat. Namun suhu yang terlalu tinggi dapat menyebabkan rusaknya enzim yang disebut denaturasi, sedangkan suhu yang terlalu rendah dapat menghambat kerja enzim. Pada umumnya enzim akan bekerja baik pada suhu optimum, yaitu antara 30° – 40°C.

2)      PH

Perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi aktif enzim, sehingga menghalangi sisi aktif bergabung dengan substratnya. Setiap enzim dapat bekerja baik pada pH optimum, masing-masing enzim memiliki pH optimum yang berbeda. Sebagai contoh : enzim amilase bekerja baik pada pH 7,5 (agak basa), sedangkan pepsin bekerja baik pada pH 2 (asam kuat/sangat asam). (e-dukasi.2010)

Seperti protein pada umumnya, struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungannya. Enzim dapat berbentuk ion positif, ion negatif, atau ion bermuatan ganda. Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap efektivitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat. Disamping pengaruh terhadap struktur ion pada enzim, pH rendah, atau pH tinggi dapat pula menyebabkan terjadinya proses denaturasi dan ini akan mengakibatkan menurunnya aktifitas enzim. Terdapat suatu nilai pH tertentu atau daerah pH yang dapat menyebabkan kecepatan reaksi paling tinggi. pH tersebut dinamakan pH optimum.

3)      Persamaan Michaelis-Menten dan Hill (Model Pengaruh Kadar Substrat)

           Peningkatan konsentransi substrat dapat meningkatkan kecepatan reaksi bila jumlah enzim tetap. Namun pada saat sisi aktif semua enzim berikatan dengan substrat, penambahan substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzim selanjutnya. Enzim mempunyai spesifitas yang tinggi. Apabila substrat cocok dengan enzim naka kinerja enzim juga akan optimal

           Untuk suatu enzim tipikal, peningkatan konsentrasi substrat akan meningkatkan v₁ hingga tercapai nilai maksimal V_max (Gambar 8-3). Jika peningkatan lebih lanjut konsentrasi substrat tidak meningkatkan v_1, enzim dikatakan “jenuh” oleh substrat. Perhatikan bahwa bentuk kurva yang menghubungkan aktivitas dengan konsentrasi substrat (Gambar 8-3) tampak hiperbolik. Pada setiap saat, hanya molekul substrat yang berkaitan dengan enzim dalam bentuk kompleks

v₁ = V_max[S] / K_m + S

Keterangan:
v₁         =  kecepatan reaksi.

V_max    =  kecepatan maksimum.

S         =  substrat

K_m      =  kadar substrat yang memberikan kecepatan reaksi separuh kecepatan reaksi maksimal pada kadar enzim tertentu.

4)      Konsentrasi enzim

Kecepatan reaksi dipengaruhi oleh konsentrasi enzim, makin besar konsentrasi enzim makin tinggi pula kecepatan reaksi, dengan kata lain konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.

5)      Aktifator dan inhibitor

Aktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara enzim dengan substratnya, misalnya ion klorida yang bekerja pada enzim amilase. Inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim dengan substratnya. Inhibitor akan berikatan dengan enzim membentuk kompleks enzim Inhibitor. Ada 2 jenis inhibitor, yaitu :

a.       Inhibitor kompetitif

Molekul penghambat yang strukturnya mirip substrat, sehingga molekul tersebut berkompetisi dengan substrat untuk bergabung pada sisi aktif enzim. Contoh : sianida bersaing dengan oksigen untuk mendapatkan Hemoglobin pada rantai akhir respirasi. Inhibitor kompetititf dapat diatasi dengan penambahan konsentrasi substrat.

Menghambat kerja enzim dengan menempati sisi aktif enzim. Inhibitor ini besaing dengan substrat untuk berikatan dengan sisi aktif enzim. Pengambatan bersifat reversibel (dapat kembali seperti semula) dan dapat dihilangkan dengan menambah konsentrasi substrat.

Inhibitor kompetitif misalnya malonat dan oksalosuksinat, yang bersaing dengan substrat untuk berikatan dengan enzim suksinat dehidrogenase, yaitu enzim yang bekerja pada substrat oseli suksinat.

v  Inhibitor kompetitif dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat

v  Struktur inhibitor kompetitif klasik cenderung mirip dengan struktur substrat.

v  Inhibitor kompetitif bekerja dengan menurunkan jumlah molekul enzim bebas yang tersedia untuk mengikat substrat, yi, untuk membentuk ES dan akhirnya menghasilkan produk.

b.      Inhibitor nonkompetitif

Molekul penghambat yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada bagian bukan sisi aktif enzim. Inhibitor ini menyebabkan sisi aktif berubah sehingga tidak dapat berikatan dengan substrat. Inhibitor nonkompetitif tidak dapat dipengaruhi oleh konsentrasi substrat. Inhibitor ini biasanya berupa senyawa kimia yang tidak mirip dengan substrat dan berikatan pada sisi selain sisi aktif enzim. Ikatan ini menyebabkan perubahan bentuk enzim sehingga sisi aktif enzim tidak sesuai lagi dengan substratnya. Contohnya antibiotik penisilin menghambat kerja enzim penyusun dinding sel bakteri. Inhibitor ini bersifat reversible tetapi tidak dapat dihilangkan dengan menambahkan konsentrasi substrat.

v  Pengikatan inhibitor tidak mempengaruhi pengikatan substrat

v  Inhibitor nonkompetetif sederhana menurunkan V_max, tetapi tidak mempengaruhi K_m.

v  Inhibitor nonkompetitif yang lebih kompleks terjadi jika pengikatan inhibitor memang mempengaruhi afinitas (yang  tampak) enzim terhadap substrat.

Kegunaan inhibitor

Oleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim, inhibitor sering digunakan sebagai obat. Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat aspirin. Aspirin menginhibisi enzim COX-1 dan COX-2 yang memproduksi pembawa pesan peradangan prostaglandin, sehingga ia dapat menekan peradangan dan rasa sakit. Namun, banyak pula inhibitor enzim lainnya yang beracun. Sebagai contohnya, sianida yang merupakan inhibitor enzim ireversibel, akan bergabung dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzim sitokrom c oksidase dan memblok pernapasan sel

DAFTAR PUSTAKA

Anonim. 2011. “enzim”.http://www.scribd.com/doc/73819805/enzim. Diakses pada

 tanggal 5 Februari 2017

Anonim. 2011. “parameter-michaelis-menten”.

http://artikelteknikkimia.blogspot.com/2011/12/parameter-michaelis-menten.html. diakses pada tanggal 6 Februari 2017

Poedjiadi, A., F.M. T. Supriyanti. 2006. Dasar-Dasar Biokimia. UI-Press. Jakarta.

Stryer, L. 2000. Biokimia. Vol 2. Edisi 4. Penerbit Buku Kedokteran EGC. Jakarta.

Winarno, F,G. 1989. Kimia Pangan dan Gizi. Gramedia. Jakarta.

Tama,Northma. 2011. “kinetika enzim”.

http://northma-tama.blogspot.com/2011/07/kinetika-enzim.html. diakses pada tanggal 6 Februari 2017